Esse trabalho propõe o primeiro modelo teórico para a cristalização de proteínas em estruturas metal-orgânicas (MOFs).
A biologia estrutural busca compreender como a forma e a estrutura de macromoléculas complexas, como proteínas, influenciam a sua função e interação com os demais componentes de um sistema biótico ou abiótico. Atualmente, a técnica de maior impacto para a resolução de estruturas proteicas é a cristalografia de raios X. No entanto, um dos grandes desafios da técnica se dá pela formação do cristal proteico, seja pelo desconhecimento das condições necessárias para a cristalização ou pelas diversas restrições existentes na preparação de amostras biológicas. Nesse sentido, alguns trabalhos propõem a utilização de nanomateriais para a indução do processo de cristalização de proteínas, como nanopartículas mesoporosas ou óxido de grafeno. Recentemente, a utilização de estruturas metalorgânicas como indutoras do processo de cristalização de proteínas tem se mostrado bastante promissora.
Essencialmente, estruturas metalorgânicas, ou MOFs, são uma classe de materiais constituídos por uma rede cristalina formada por nós metálicos e ligantes orgânicos. A depender do composto orgânico utilizado, a célula unitária dessa estrutura cristalina pode apresentar tamanhos diferentes, assim como diferentes tipos de potenciais eletrônicos. Alguns tipos de MOF possuem um tamanho de célula unitária semelhante ao tamanho de determinadas proteínas, o que aparenta ser determinante para a indução do processo de cristalização de proteínas, uma vez que a interação da proteína com a estrutura cristalina das MOFs pode facilitar a organização dos primeiros núcleos que formarão a rede cristalina proteica ou permitir, ainda, a formação de estruturas metaestáveis de cristais proteicos, ou seja, conformações de rede cristalina que não se formariam na ausência dos nanomateriais, as quais propriedades interessantes, seja para a difração de raios X ou criação de materiais funcionais baseados em proteína.
Portanto, com o objetivo de descrever e controlar o processo de cristalização de proteínas sustentada por MOFs, este trabalho propõe o primeiro modelo teórico para o processo de nucleação de proteínas em MOFs. Para isso, foi utilizada uma fundamentação termodinâmica para relacionar a transição de fase do sistema desordenado para o sistema cristalino com algumas condições do sistema, como a temperatura, a concentração da proteína e a concentração de sais no meio reacional. Além disso, foram considerados parâmetros como a energia de interação entre proteínas e a energia de interação entre as proteínas e os sítios presentes na estrutura metalorgânica. A partir disso, foi possível construir um diagrama de fases teórico, que analisa o processo de cristalização em relação à concentração da proteína e a concentração do sal utilizado. Além do diagrama de fases, foi feita uma análise que relaciona a formação de cristais à temperatura do sistema, sendo que a condição mais propícia para a formação de cristais foi encontrada para uma temperatura em torno de 18 °C, a qual é amplamente utilizada em experimentos de cristalização de proteínas.
Os desdobramentos desse trabalho vislumbram a cristalização guiada de proteínas em MOFs, a qual possibilitaria a resolução de proteínas nunca antes cristalizadas, de forma a propulsionar o estudo em relação à descoberta de fármacos, desvendamento de vias metabólicas e, de modo geral, a compreensão da forma como a vida se constitui.
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